Postępy Biologii Komórki, tom 32, 2005, supl. 23

Streszczenie: Kwas abscysynowy (ABA) reguluje szereg różnorodnych procesów, w tym m.in. dojrzewanie i spoczynek nasion, wzrost korzeni, starzenie liści, a także przechodzenie z fazy wzrostu wegetatywnego do generatywnego. ABA jest także głównym hormonem stresu umożliwiającym przystosowanie rośliny do czynników środowiska, takich jak: susza, chłód czy zasolenie, pośredniczącym w regulacji aparatu szparkowego regulując w ten sposób przepływ wody oraz wpływającym na ekspresję genów związanych ze stresem. Spektakularnym osiągnięciem w poznawaniu szlaków sygnałowych ABA w ostatnim czasie było zidentyfikowanie trzech różnych receptorów ABA: białka FCA uczestniczącego w regulacji zakwitania, podjednostki H Mg-chelatazy i białka GCR2 z nadrodziny receptorów sprzężo-nych z białkami G. Pierwszym poznanym receptorem było jądrowe białko FCA wiążące RNA oddziałujące z białkami FY i PCFS4 funkcjonującymi w formowaniu końca 3'RNA. Kompleks FCA-FY-PCFS4 przeciwdziała akumulacji transkryptu genu FLC kodującego czynnik transkrypcyjny hamujący zakwitanie. Drugim wewnątrzkomórkowym receptorem jest podjednostka CHLH magnezowej chelatazy, enzymu odpowiedzialnego za wbudowywanie Mg2+ do protoporfirynyIX. CHLH wiąże ABA niezależnie od protoporfirynyIX i gra kluczową rolę w tzw. szlaku retrogratywnym przekazującym informację z chloroplastów do jądra. CHLH/GUN5 jest także plastydowym receptorem ABA funkcjonującym jako pozytywny element w szlaku sygnałowym odpowiedzialnym za większość odpowiedzi na ABA. W przeciwieństwie do dwóch receptorów wewnątrzkomórkowych, wiążące ABA białko GCR2, związane z błoną komórkową, oddziałuje z heterotrimerycznymi białkami G. Wiązanie ABA do GCR2 wymusza dysocjację G? inicjując klasyczną kaskadę sygnałową zależną od białek G. Na razie nie wiemy, czy GCR2 jest typowym receptorem sprzężonym z białkami G czy białkiem tylko peryferycznie powiązanym z błoną. Niezależnie od osiągnięć związanych z poznawaniem receptorów ABA, wyniki najnowszych badań pokazują, że w sieci sygnałowej ABA kluczowe miejsce zajmują oddziałujące swoiście pomiędzy sobą fosfatazy i kinazy białkowe. Wyniki badań genetycznych i biochemicznych potwierdziły udział kinaz typu SnRK2 i SnRK3 w regulacji ruchów aparatu szparkowego, a także w regulacji transkrypcji i metabolizmu RNA oraz w odpowiedziach na czynniki stresowe.

Streszczenie: Alternatywny splicing to proces, w którym z jednego pre-mRNA powstaje więcej niż jedna izoforma mRNA. Rodzaj powstającej izoformy mRNA jest wynikiem działania dość skomplikowanych mechanizmów regulacyjnych, które pozwalają na uzyskanie na przykład tkankowo-specyficznego wzoru splicingu bądź zmian komórkowego profilu splicingu na różnych etapach rozwoju. Jest to możliwe dzięki współdziałaniu szeregu elementów, spośród których należy wymienić: sekwencję nukleotydową oraz strukturę drugorzędową pre-mRNA, czynniki splicingowe oraz dodatkowe czynniki białkowe i niebiałkowe. Oprócz podstawowych sygnałów splicingowych (miejsca splicingowe, miejsce rozgałęzienia, trakt polipirymidynowy), w pre-mRNA ulegającym alternatywnemu splicingowi znajdują się elementy regulatorowe. Należą tutaj intronowe sekwencje wzmacniające (ISE) i wyciszające (ISS) oraz egzonowe sekwencje wzmacniające (ESE) i wyciszające (ESS). Ich funkcja w regulacji alternatywnego splicingu najogólniej polega na wiązaniu odpowiednich czynników działających w trans, które z kolei wpływają na wybór miejsca splicingowego przez spliceosom. Struktura drugorzędowa pre-mRNA wpływa na alternatywny splicing, decydując o dostępności cząsteczki dla czynników splicingowych. Po pierwsze, utworzenie struktury drugorzędowej wiąże się z powstaniem dwuniciowych fragmentów RNA, które są rozpoznawane przez niektóre czynniki działające w trans. Poza tym struktura drugorzędowa zmienia wzajemne ułożenie elementów cis w przestrzeni, co stwarza dodatkowe możliwości regulatorowe. Podstawową rolę w regulacji alternatywnego splicingu spełniają jednak czynniki działające w trans. Należą do nich między innymi białka SR i hnRNP. Białka SR przyłączają się przeważnie do sekwencji wzmacniających, pełniąc rolę aktywatorów splicingu. Stopień fosforylacji tych białek zmienia się wraz z przebiegiem splicingu i jest przedmiotem złożonej regulacji. Białka hnRNP przyłączają się do sekwencji wyciszających i są inhibitorami splicingu. Ich najlepiej scharakteryzowanym przedstawicielem jest białko PTB, które – jako inhibitor splicingu – uczestniczy przede wszystkim w splicingu tkankowo-specyficznym. W rzeczywistości białka aktywatorowe i inhibitorowe splicingu działają jednocześnie, a ostatecznie o wzorze splicingu decyduje rodzaj związanych białek, ich zdolność do oddziaływania z innymi białkami (w tym ze składnikami spliceosomu), jak również czynniki pozasplicingowe. Transkrypcja jest procesem dość silnie sprzężonym z alternatywnym splicingiem. Główną rolę odgrywa tutaj polimeraza RNA II, a zwłaszcza jej domena C-końcowa: CTD. Domena ta jest odpowiedzialna m.in. za rozmieszczenie czynników splicingowych i transkrypcyjnych w jądrze. Poznano szereg czynników białkowych sprzęgających splicing i transkrypcję poprzez regulowanie stopnia ufosforylowania domeny CTD. Funkcje polimerazy RNA II w splicingu zależą ponadto od rozpoznanego przez nią promotora transkrybowanego genu. Promotor może bowiem decydować o zdolności białek SR do wiązania domeny CTD lub o procesywności polimerazy RNA II (procesywność polimerazy niekiedy wpływa na przebieg splicingu). Wzajemna regulacja splicingu i transkrypcji jest możliwa dzięki czasowemu i przestrzennemu sprzężeniu obu procesów. Splicing zostaje zahamowany podczas mitozy; efekt ten jest w głównej mierze skutkiem zmian stopnia ufosforylowania niektórych czynników splicingowych. Na przykład białko SRp38 ulega defosforylacji wraz z początkiem mitozy i w tej postaci zakłóca funkcje białek SR na wczesnym etapie splicingu. Fosforylacja tego czynnika już po zakończeniu mitozy, przywraca komórce zdolność do przeprowadzania splicingu. Splicing jest regulowany przez jeszcze inne procesy w komórce. Na przykład niektóre czynniki splicingowe wykorzystują proces degradacji mRNA niosących przedwczesny kodon stop do regulacji poziomu swojej ekspresji, jak ma to miejsce w przypadku białka PTB. Na komórkę działają różnego rodzaju bodźce zewnątrzkomórkowe, jak na przykład czynniki wzrostu, hormony i czynniki wywołujące depolaryzację błony komórkowej. Jedną z odpowiedzi komórki na te bodźce jest zmiana profilu splicingu alternatywnego. Angażowane są tutaj szlaki przekazywania sygnałów, które zmieniają stopień ufosforylowania odpowiednich czynników działających w trans (głównie białek SR). Splicing można regulować poprzez wprowadzanie do komórki pewnych związków chemicznych. Należą tutaj niskocząsteczkowe inhibitory splicingu – związki te hamują splicing na różnych jego etapach i pewne nadzieje wiąże się z wykorzystaniem ich w leczeniu schorzeń wywołanych nieprawidłowym splicingiem.

Streszczenie: Ruchome elementy genetyczne zidentyfikowano we wszystkich badanych do tej pory gatunkach zwierząt, grzybów oraz Protozoa. Tworzą one też istotny składnik genomów roślin. Podlegają one intensywnym procesom amplifikacji, a następnie są wstawiane w nowe miejsca. Ruchome elementy są zwykle dzielone na dwie duże klasy. Pierwsza to retrotranspozony, powstałe przy udziale RNA i odwrotnej transkryptazy; druga klasa to transpozony DNA, u których proces tworzenia nowych kopii i ich przemieszczanie odbywa się za pośrednictwem DNA i transpozazy. Do pierwszej z wymienionych należą m.in. pozbawione LTR (non-LTR) retrotranspozony typu SINE (krótkie rozproszone elementy jądrowe). Są to małe, nieautonomiczne sekwencje DNA, pozbawione otwartych ramek odczytu (ORF), które same nie mając zdolności kodowania białek niezbędnych w retropozycji wykorzystują do tego celu białka kodowane przez elementy typu LINEs (długie rozproszone elementy jądrowe) również zaliczane do tej samej klasy. SINE mają charakterystyczne elementy strukturalne, takie jak obecność kaset A i B wewnętrznego promotora RNA polimerazy III w części t-RNA-pokrewnej, zmiennej długości region t-RNA niepokrewny oraz krótki, bogaty w dA region 3'. U roślin wszystkie SINE, inaczej niż analogiczne sekwencje genomów zwierzęcych, wywodzą się z genów tRNA. Są one w roślinach także mniej obfite, a liczba kopii elementów danej rodziny wynosi zwykle kilkaset do kilku tysięcy w haploidalnym genomie (wobec 104–106 u zwierząt). Obecnie, z badanych genomów wyizolowano ponad 80 rodzin SINE, a p-SINE1 była pierwszą sekwencją omawianego typu opisaną u roślin. Została ona zidentyfikowana w intronach genu Waxy u Oryza sativa. Kolejne elementy SINE odnaleziono wśród innych Gramineae (Zea mays, Aegilops umbellulata, Triticum aestivum), a także w gatunkach dwuliściennych: u Brassicaceae (Arabidopsis thaliana, Brassica napus, Brassica oleracea), Solanaceae (Nicotiana tabacum, Capsicum annuum, Lycopersicon esculentum), Fabaceae (Medicago truncatula, Lotus japonicus, Glycine max). Zwykle są one rozproszone w genomach, rzadziej obecne w heterochromatynie, regionach przycentromerowych wykazując preferencje wobec regionów bogatych w geny. Mnogość i różnorodność elementów powtarzających się sprawia, że są one grupowane w charakterystyczne rodziny, a wysoki poziom polimorfizmu SINE sprawia, że w obrębie rodzin utworzono także liczne podrodziny. Wspomniana cecha czyni z sekwencji SINE użyteczne markery wykorzystywane m.in. w klasyfikacji odmian, gatunków roślin czy w filogenezie.

Streszczenie: Wiele programów badawczych koncentruje się na poznaniu mechanizmu działania wewnętrznego punktu kontrolnego fazy S, który nadzoruje zarówno procesy związane z częstością inicjacji replikacji DNA (gęstość regionów origin), jak i z ruchem widełek replikacyjnych (tempo elongacji). Tempo replikacji maleje w odpowiedzi na działanie hydroksymocznika, afidikoliny lub czynników uszkadzających DNA. Zmniejszenie szybkości replikacji jest spowodowane zaktywowaniem szlaków biochemicznych związanych z wewnętrznym punktem kontrolnym fazy S. Funkcją wewnętrznego punktu kontrolnego fazy S jest: (1) spowalnianie tempa lub blokowanie ruchu widełek replikacyjnych, (2) zapobieganie przedwczesnemu uruchamianiu późnych origin, (3) inicjowanie szlaków sygnałowych związanych z odpowiedzią na wystąpienie defektów strukturalnych DNA, w celu uniemożliwienia replikacji uszkodzonych cząsteczek DNA, a także (4) opóźnianie wejścia w mitozę, do momentu zaprzestania działania bodźca stresowego. W pracy przedstawiono najnowsze informacje dotyczące kinaz białkowych ATR, ATM, Chk1 i Chk2 zaangażowanych w kontrolę fazy S, opisano aktualny stan wiedzy o pozostałych białkach uczestniczących w reakcjach związanych z odpowiedzią na stres replikacyjny oraz dodatkowo podjęto próbę wyjaśnienia ich wzajemnych korelacji. Kinazy białkowe ATM i ATR należą do rodziny kinaz 3-fosfatydyloinozytolu. Pomimo wykazania istotnej roli, jaką pełnią kinazy ATM i ATR w szlakach sygnałowych cyklu komórkowego, nadal niewiele wiadomo o mechanizmach aktywacji tych kinaz. Ufosforylowane kinazy ATM i ATR, aktywują podległe im białka docelowe (kinazy Chk2 i Chk1) poprzez ich fosforylowanie na resztach serynowych i treoninowych. Dwuniciowe pęknięcia DNA aktywują kinazę ATM, która fosforyluje na N-końcu podległą jej kinazę Chk2 (Thr68). Fosforylacja treoniny 68 jest warunkiem niezbędnym do pełnego zaktywowania kinazy Chk2, które przypisywane jest procesowi jej autofosforylacji, dokonywanej na treoninach 383 i 387. Kinaza ATR jest aktywowana w odpowiedzi na stres replikacyjny lub uszkodzenia DNA wywołane wpływem promieniowania UV. Po zaktywowaniu, dokonuje fosforylacji kinazy Chk1 na resztach serynowych: Ser317 i Ser345. Fosforylacja seryny 345 wzmaga szybkie lokalizowanie kinazy Chk1 na obszarze jądra komórkowego, podczas aktywacji punktu kontrolnego. Stan ufosforylowania seryny 317 gwarantuje zablokowanie przejścia S?G2 i zapobiega wchodzeniu w mitozę, w warunkach zaburzonego przebiegu replikacji DNA. W niektórych sytuacjach, warunkowanych rodzajem działającego bodźca stresowego, kinazy ensoryczne ATM i ATR mogą fosforylować wspólne białka docelowe. Ufosforylowana aktywująco kinaza Chk1 oddaje grupy fosforanowe fosfatazom białkowym Cdc25A-C, co prowadzi do zablokowania kinaz Cdk1 i Cdk2, a w konsekwencji do zatrzymania przebiegu cyklu komórkowego. Kinaza Chk1 może także stabilizować widełki replikacyjne, prawdopodobnie poprzez nakierowywanie białek Cdc6 i MCM2-7 oraz – po ustąpieniu działania bodźca stresowego – ponownie je uruchamiać. Funkcjonalna zmienność białek tworzących oś ATM/ATR-Chk2/Chk1-Cdc25/Cdk stanowi molekularny fundament wewnętrznego punktu kontrolnego fazy S. Substratem podległym kinazie ATR jest także histon H2AX, fosforylowany na serynie 139. Po wystąpieniu w DNA uszkodzeń typu dwuniciowych pęknięć, liczne cząsteczki histonów H2AX, ufosforylowanych na Ser139, gromadzone są w miejscach uszkodzenia, tworząc wewnątrzjądrowe foci. Większość fluoryzujących ognisk jest rozproszona po całym obszarze nukleoplazmy, jednak największe z nich związane są zazwyczaj z obszarami heterochromatyny okołojąderkowej. Ufosforylowana postać histonu H2AX tworzy platformę, dzięki której do miejsc uszkodzenia nakierowywane są czynniki naprawcze i białka sygnałowe. W artykule opisano także konsekwencje przełamywania funkcji wewnętrznego punktu kontrolnego fazy S i ominięcia zależności S-M oraz wynikającą z tego indukcję przedwczesnej kondensacji chromosomów. Poza licznymi mutacjami, które eliminują poszczególne elementy składowe szlaku biochemicznego związanego z wewnętrznym punktem kontrolnym fazy S, system ten może być zaburzony także poprzez oddziaływanie wielu czynników chemicznych. Należy do nich kofeina, która przełamuje zależność S-M i prowadzi do indukcji PCC w tych komórkach, które nie są przygotowane do wejścia w mitozę, z powodu niezakończenia fazy S i poreplikacyjnych procesów naprawczych w fazie G2. Komórki zablokowane w przebiegu fazy S, a następnie poddane działaniu kofeiny, inicjują aberracyjne podziały mitotyczne. W komórkach takich obserwujemy wystąpienie ubytków i przerw w ciągłości chromosomów, zagubienie w płaszczyźnie równikowej chromosomów acentrycznych i fragmentów chromatyd oraz formowanie się mostków chromosomowych i mikrojąder. Wynika z tego nowe pojmowanie funkcji wewnętrznego punktu kontrolnego fazy S: jako ściśle oddziałującego na późniejsze formowanie struktur wyższego rzędu: chromosomów metafazowych, a tym samym zapewniającego równocenne rozdzielenie DNA do dwóch jąder siostrzanych. Zjawisko przedwczesnej mitozy stanowi nie tylko istotny problem podstawowy biologii cyklu komórkowego, ale także zagadnienie ważne ze względu na potencjalne zastosowania medyczne. Metody radio- i chemioterapii stosowane w leczeniu chorób nowotworowych prowadzą do rozległych uszkodzeń DNA, wstrzymujących proces replikacji materiału genetycznego. Zdaniem wielu badaczy, nasilenie oddziaływania terapeutycznego wynikać może z pobudzenia tych mechanizmów biochemicznych, które omijając działanie wewnętrznego punktu kontrolnego fazy S, wywoływać będą przedwczesną kondensację chromosomów.

Słowa kluczowe: stres replikacyjny, wewnętrzny punkt kontrolny fazy S, zależność S-M.

Reorganizacja struktury i funkcji podocytów w idiopatycznych zespołach nerczycowych u dzieci

Streszczenie: Przyczyną białkomoczu w idiopatycznych zespołach nerczycowych u dzieci jest zwiększona przepuszczalność bariery filtracyjnej kłębuszka nerkowego w następstwie działania czynników immunologicznych oraz nieimmunologicznych. Podocyty, dzięki swoistym białkom cytoszkieletu (cytokeratyny, wimentyna, aktyna) i cząstkom stabilizującym ich wewnątrzkomórkową organizację (kompleks podokaliksyna – ezryna – czynnik regulujący wymiennik Na-H - aktyna, synaptopodyna) oraz białkom błonek szczelinowatych (podocyna, nefryna) odpowiadają za prawidłową proces przesączania w kłębuszku nerkowym. Elementy błony filtracyjnej mogą być uszkodzone w procesach zapalnych. Szczególne znaczenie przypisuje się cytokinom zapalnym (w tym czynnikowi wzrostu śródbłonków, VEGF) oraz lektynom (np. galektyna-1). Ponadto, niedojrzałe morfologicznie kłębuszki nerkowe mogą się charakteryzować upośledzoną filtracją, która może być z kolei przyczyną opornego na leczenie białkomoczu u dzieci. W pracy przedstawiono współczesne poglądy na temat znaczenia wymienionychbiałek w patogenezie, przebiegu oraz rokowaniu zespołów nerczycowych u dzieci.

Słowa kluczowe: podocyt, zespół nerczycowy, ezryna, podokaliksyna, galektyna, naczyniowy czynnik wzrostu śródbłonka, cytokeratyna, wimentyna, nefryna.

Streszczenie: Związki tiolowe obecne w komórkach można podzielić na niskocząsteczkowe i białkowe. Grupy tiolowe białek, pochodzące od cysteiny, mogą występować jako wolne tiole, disulfidy i mieszane disulfidy w połączeniu z niskocząsteczkowymi tiolami: glutationem, cysteiną, homocysteiną i ??-glutamylocysteiną. Reakcje związane z metabolizmem tioli spełniają ważną rolę w funkcjonowaniu płytek krwi, bezjądrzastych komórek pochodzących z megakariocytów i pełniących istotną funkcję w hemostazie. Różne niskocząsteczkowe tiole (glutation, cysteina, cysteinyloglicyna, homocysteina oraz jej tiolakton) oraz zmiany potencjału redoks płytek krwi odgrywają szczególną rolę w różnych etapach aktywacji płytek krwi, ekspozycji receptorów na powierzchni komórek i transdukcji sygnałów. Ponadto, na zewnętrznej powierzchni błony płytek krwi występuje izomeraza białkowych disulfidów, która bierze udział w aktywacji płytek, w tym w aktywacji integryny??IIb?3 i w tworzeniu agregatów płytkowych. W prezentowanej pracy przeglądowej opisano działanie wybranych niskocząsteczkowych tioli (glutationu, homocysteiny i tiolaktonu homocysteiny) w płytkach krwi.

Roślinne białka PR w odpowiedzi obronnej na atak przez grzyby nekrotroficzne

Streszczenie: Białka związane z patogenezą, zwane białkami PR (ang. Pathogenesis-Related) należą do grupy białek aktywowanych przede wszystkim w odpowiedzi obronnej roślin na atak patogenów, uszkodzenia spowodowane przez szkodniki oraz czynniki abiotyczne. Obecnie, na podstawie homologii sekwencji aminokwasów, właściwości biochemicznych i aktywności biologicznej wyróżnia się 17 rodzin białek PR, przy czym często wśród białkami jednej rodziny występuje zróżnicowanie strukturalne i/lub funkcjonalne. Wiadomo, że podczas ataku patogena ekspresja i akumulacja specyficznych białek PR jest ściśle powiązana z typem patogena, typem komórki roślinnej oraz biosyntezą i aktywacją określonych cząsteczek sygnałowych: kwasu salicylowego (SA), kwasu jasmonowego (JA) i/lub etylenu (ET). Z tego względu białka PR często wykorzystuje się jako markery specyficznej odpowiedzi obronnej indukowanej w tkankach roślinnych. Należy jednak pamiętać, że część białek PR występuje w komórce roślinnej konstytutywnie, chociaż w niskim stężeniu. Niektóre z nich są gromadzone w komórkach na różnych etapach rozwoju rośliny, wykazując tkankowo-specyficzną lokalizację, inne tylko podczas indukcji wywołanej określonymi czynnikami stresowymi. Pomimo znacznego rozwoju metod fitopatologii molekularnej, mechanizm działania i funkcje wielu białek PR pozostają nadal niewyjaśnione. Możliwość wykorzystania białek PR, jako naturalnych substancji chroniących rośliny przed atakiem patogenów, otwiera nowe perspektywy w biotechnologii roślin, chociaż należy podkreślić, że niektóre z białek PR wywołują reakcje alergiczne u człowieka. W artykule przedstawiono wybrane rodziny białek PR – chitynazy (PR-4), defensyny (PR-12) oraz tioniny (PR-13), które wykazują właściwości antygrzybowe i których aktywność jest związana z odpowiedzią komórki roślinnej na atak grzybów nekrotroficznych, a ponadto są indukowane specyficznie w odpowiedzi obronnej roślin podczas aktywacji szlaku sygnałowego zależnego od kwasu jasmonowego.

Słowa kluczowe: białka związane z patogenezą (PR), grzyby nekrotroficzne, kwas jasmonowy, odpowiedź obronna roślin.

Cytokininy, ich aktywność biochemiczna w procesach podziałów, starzenia się i apoptozy komórek ludzkich i zwierzęcych

Streszczenie: Cytokininy są jedną z głównych grup hormonów roślinnych. Stymulują one procesy anaboliczne, wzrost i podziały komórek. Pierwszą odkrytą cytokininą była kinetyna, czyli N-6-furfuryloadenina. Kinetyna jest ważnym komponentem ścieżki metabolicznej, która umożliwia komórce pozbycie się nadmiaru wolnych rodników. Jest to odpowiedź na stres oksydacyjny. W komórkach roślinnych we frakcji cytosolowej, mikrosomalnej i błonach tylakoidów występują białka wiążące cytokininy – CBP (ang. Cytokinin Binding Protein). Związanie się z nimi cytokininy indukuje określoną odpowiedź fizjologiczną. Kinetyna uważana jest za silny inhibitor procesów oksydacji i glikozylacji białek i kwasów nukleinowych in vitro. Jest ona silnym antyoksydantem, zarówno in vitro jak i in vivo, opóźnia procesy starzenia się ludzkich komórek w kulturach komórkowych in vitro. Kinetyna wpływa na wzrost i kształt komórek, tempo ich wzrostu, strukturę cytoszkieletu, syntezę makro-molekuł i zwartość lipofuscyny. Działa ona korzystnie na skórę, poprawia funkcje barierowe warstwy kolczystej, zmniejsza utratę wody przez naskórek – TEWL (ang. Transepidermal Water Loss) i poprawia koloryt skóry. Zarówno kinetyna, jak i jej rybozyd wykazują cytotoksyczność względem komórek czerniaka. Kolejną cytokininą jest N-6-benzyloadenina. Wpływa ona głównie na podziały komórek. Ma również zdolność hamowania niektórych ludzkich kinaz białkowych, włącznie z CDKs. Jest to ważne zwłaszcza w komórkach nowotworowych. Pochodne benzyloadeniny stymulują apoptozę w komórkach nowotworowych w różnych typach nowotworów. N-9-benzyloadenina hamuje aktywność fosfodiesteraz (PDE). Ponadto w kulturach fibroblastów wykazano, że pochodne N-6-benzyloadeniny indukują wydłużanie komórek, osłabienie ich ruchów i zwiększenie adhezji do podłoża.